PROTEÍNAS

ENLACES DEL ENLACE PEPTÍDICO.

·      * Enlace covalente tipo amida.

·      * Carácter parcial de doble enlace lo cual lo hace rígido: no permite rotaciones entre los átomos que lo forman. Por ello el Carbono y Nitrógeno, así como los hidrógenos que van unidos a ellos se hallan en un mismo plano.

·       *Los enlaces de Cα  (Cαà Carboxilo y Nitrógeno àCα) tienen carácter de enlace simple y permiten cierto grado de giro.

·       *El oxígeno del carbonilo y el hidrogeno del amino tiene una configuración TRANS (lados opuestos del enlace).

CONFIGURACIÓN:

CIS: planos iguales.

TRANS: planos distintos

 

                                          CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS

*PÉPTIDOS: se pueden obtener por hidrolisis parcial de las proteínas. Hay naturales (oxitocina, insulina, etc.).

·       *Formados por un número reducido de aminoácidos.

OLIGOPÉPTIDOS.	POLIPÉPTIDOS.	PROTEÍNAS.
2 a 10 a. a.	Más de 10 a. a.	Polipéptidos con peso molecular >5000 umas.
Prefijo (di, tri, tetra, penta, etc.)

ESTRUCTURA.

*Largas cadenas polipeptídicas (a veces solo una) con determinada configuración espacial denominada configuración nativa.

* Su función depende de la forma que adopte en el espacio.

*La configuración espacial está determinada por 4 niveles. 

Estructura primaria.

*Secuencia de a. a.

* Indica a. a. que la componen y el orden en el que se hallan.

*Viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras.

CAMBIO DE LA SECUENCIA= PROTEÍNAS ≠

* La cadena posee un eje formado por (Cα-(O-NH-)).

*Las cadenas laterales de los a. a. (R) salen de los Cα y se disponen alternadamente a uno y otro eje.

*Todas las cadenas llevan en un extremo un a. a. con el grupo amino libre, a esté extremo se le llama N-terminal, y en el otro extremo un a. a. con el grupo carboxilo libre,  C-terminal.

*Por convenio, los a. a. se numeran desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Estructura secundaria.

*Disposición espacial que presenta la cadena de a. a. (estructura primaria). 

*Representación de la estructura 1.

*Se produce gracias a la capacidad que tiene los enlaces del Carbono para rotar.

*Se genera gracias a los Oxígenos del carboxilo y los Hidrógenos del amino que interactúan.

Hay 2:

α-hélice o helicoidal.	Lamina-β o lámina plegada.
Por puentes de H+	Paralela	Antiparalela

α-Hélice.

α       *Se forma al enrollarse la cadena peptídica sobre sí misma siguiendo el sentido de las agujas del reloj (dextrógira) originando una hélice apretada (especie de tirabuzón).

α       *Cada vuelta de hélice comprende 3.6 a. a.

α      * La distancia entre cada vuelta es 5,4 Amstrong. 

    *En esta configuración las cadenas laterales de loa a. a. se dirigen hacia el exterior de la hélice. 

α       *Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puente de Hidrogeno establecidos entre grupos NH y CO de enlaces peptídicos que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados.

α       *Puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas.

Lámina-β o lámina plegada.

*Aparecen en muchas regiones de proteínas globulares y estructurales, por ejemplo: fibrína de la seda.

*Se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o distinta cadena se disponen paralelos o antiparalelos uno a otros en Zig-zag (debido al plegamiento que ocurre, nivel del Cα).

*Sentido de los fragmentos.

A= mismo sentido                                                                B= diferente sentido.

 

                                                                             

 *Se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno entre los puentes contiguos, entre grupos NM y  grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados.

 

*La disposición que adopta por el plegamiento de la estructura secundaria en el espacio nos indica como es la configuración tridimensional de toda la molécula llamada conformación.

Estructura terciaria.

*Unión  secuencia de las 3 principales.

*Está determinada por la torsión hacia la derecha de la cadena polipeptídica. Dicha torsión es debida a puentes entre átomos de azufre (puentes disulfuro), que ayudan a mantener a la proteína doblada y en un giro a la derecha. 

*Algunas proteínas como la hemoglobina son un glóbulo debido a la extrema torsión y acumulación sobre si misma de las cadenas de aminoácidos.

*Representación espacial de la secundaria.

*Se forma a partir de las laterales (R).

*Estabiliza la cadena para que no se caiga.

*Se forma cuando reacciona el radical.

*Se mantiene gracias a diferentes enlaces establecidos entre los grupos funcionales R.  Los más importantes son: 

Estructura cuaternaria.

*Solo se forma cuando se unen 2 o más cadenas de polipeptídicos.

*Se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica.

*Indica cmo se ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína, a estas proteínas se les denomina subunidades o protómeros y pueden ser iguales o diferentes.

*A las proteínas que tienen estructura cuaternaria se les denomina oligoméricas y según el número de subunidades que las forman serán: dímeras, trímeras…polímeras.

*Se mantiene mediante enlaces como los de la terciaria.

*Los enlaces se establecen entre las cadenas laterales e los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.

*Muchas proteínas, de peso molecular elevado, usualmente mayor de 50 000 átomos de C, presentan uniones no covalentes o metálicas uniendo cadenas de polipéptidos, los ejemplos más comunes son la hemoglobina en las humanos y la clorofila en las plantas.

*Estos cambios producen la rotura de los enlaces: por puente de H+, atracciones electrostáticas, disulfuro, etc., que mantienen las estructuras 2, 3 y 4 mientras que los enlaces peptídicos no se ven afectados y no destruye la estructura primaria.

*Provoca disminución de la solubilidad y las proteínas se precipitan, esto se debe a la perdida de la conformación globular que pasa a ser filamentosa. Puede ser:

REVERSIBLE. RENATURALIZACIÓN.	IRREVERSIBLE.
·       Condición poco intensa ·       De poco tiempo ·       Cesan y la proteína adopta de nuevo la configuración original.	·       Cambios intensos ·       Persistentes ·       Cuando cesan la proteína NO recupera la configuración original.

FUNCIONES.

ESTRUCTURAL	-Constituyen estructuras celulares. Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas  celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de las sustancias. -Confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejido. La queratina de la epidermis.
ENZIMATICA	-Son las más  numerosas y especializadas. -Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo  celular.
HORMONAL	-Algunas hormonas son de naturaleza proteica La insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en la sangre.
REGULADORA	-Regulan la expresión de ciertos genes y la división celular.
HOMEOSTATICA	-Mantienen el equilibrio osmótico junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
DEFENSIVA	-Inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. -Trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. -Mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. -Algunas toxinas (venenos de serpiente).
TRANSPORTE	-Hemoglobina: transporta O en la sangre de los vertebrados. -Hemocianina: transporta O en la sangre de los invertebrados. -Mioglobina: transporta O en los músculos. -Lipoproteínas: Hemoglobina transporta lípidos por la sangre.
CONTRACTIL	-La actina y miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. -La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.